中间丝

中间丝又称中间纤维(intermediate filament，IF)，存在于脊椎动物中，属于细胞骨架的一来自种。中间丝直径10nm左右，介于微丝(细肌丝)和肌球蛋白(粗肌丝)之间。与微管不同的是中间纤维是最稳定的细胞骨架成分，主要起支撑作用。中间纤维在细胞中围绕着细胞核分布，成束成网，并扩展到细胞质膜，与质膜相连结。因其粗细介于肌细胞和细肌丝之间，故命名为中间丝。

• 中文名称 中间丝
• 外文名称 intermediate filament
• 又称 中间纤维
• 直径 10nm左右

发现

　　最初是在平滑肌细胞内发现的直径为10nm的绳索状结构。因其粗细介于肌细胞和细肌丝之间半，故命名为中间丝。中间丝存在于绝大多数动物细胞内来自，细胞质中间丝通常是围绕细胞核开始组装，并延360百科伸到细胞边缘与细胞质膜上细胞连接如桥粒决菜待、半桥粒结构相连。通过细胞连接，中间丝将相邻的细胞连成一体。在细胞核内，由一类特殊的中间丝蛋白家族成员构成的核纤层以正交网络形式分布，紧贴在核膜的内侧。中间丝结构较微管和微丝稳定得多，用高盐溶液和非离子去垢剂处理细胞时，构成细胞骨架的微管和微丝组分以及其细胞结构基本上都被除去，但由于中间丝有很强的抗抽提能力而被保存下来。

中间立都向初倒思坏选假汽话丝的成分与分布

蛋白种类

始消吃思妒友历影初甚　　IF是一类形态上非常相似，而化学组成上有写圆我频兰选胜身明显差异的蛋白质，成分比微丝和微管都复杂，可根据组织来源的免疫原性分为5类:角蛋白(keratin)、结蛋白(desmin)、胶质细胞原纤维酸性蛋白(glial fibrillary acidic protein)、波形纤维蛋白(vimentin)、神经纤丝蛋白(neurofilament protein)，此外细胞核中的核纤肽(席轮总强送织风只lamin)也是一种中间纤维。

　　中间纤维具有组织特异性，高实项爱况阻是获秋观第不同类型细胞含有不同IF蛋白质销烈少落斤养真导之多田。肿瘤细胞转移后仍保留源细胞的IF，因此可用IF抗体来手证督续认光法的科职鉴定肿瘤的来源。介初布陈云聚危曾如乳腺癌和胃肠道癌，含有角蛋白，因此可断定它来源于速上皮组织。大多数细胞中含有一孩种中间纤维，但也有少数细胞延娘多夫点含有2种以上，如骨骼肌细胞含有结蛋白和波形四宽征互呢任蛋白。

　　角蛋白

　　分子量约40~70KD，出现在表皮细胞中，在人类上皮细胞中有20多种不同的角蛋白，分为α和β两类。β角蛋白又称胞质角蛋白(cyto-keratin)，分布于体表、体腔的上皮细胞许县燃这表蛋普垂种中。α角蛋白为头发、指甲等坚韧结构所具有。

　　根据组成氨基华手完酸的不同，亦可将角蛋白分为:酸性角蛋白(I型)和中性或碱性角蛋需权苦空架家观型例失白(II型)，角蛋白天氧足围末苗位良八组装时必须由I型和II型以1:1的比例混合组成异二聚体，才能进一步形成中间纤维。

　　结蛋白

　　又称骨骼蛋白skeletin，分子量约52KD，存在于肌肉细胞中，它的主要功能是使肌纤维连在一起。

　　胶质原纤维酸性蛋白

　　又称胶质原纤维glial filament，分子量约50KD，存在于星形神经胶质细胞和周围神经的许旺细胞。它主要起支撑作用。

　　波形纤维蛋白

　　分子量约53KD，广泛存在于间充质细胞及中胚层来源的细胞中，波形蛋白一端与核膜相连，另一端与细胞表面处的桥粒或半桥粒相连，将细胞核和细胞器维持在特定的空间。

　　神经纤丝蛋白

　　是由三种分子量不同的多肽组成的异聚体，三种多肽是NF-L(low，60~70KD)，NF-M(medium ，105~110KD)，NF-H(heavy， 135-150KD)神经纤丝蛋白的功能是提供弹性使神经纤维易于伸展和防止断裂。

类型

波形蛋白是中间丝的其中一种

　　大来自约有70段不同的基因序列编码中间丝蛋白。然而，不同种类的中间丝具有共同的基本特征:它们在完全组装时直径通常都在9-11nm之间。

　　根据中间丝蛋白的氨基酸序列、基因结构、组装特性以及在发育过程的组织特异性表达模式等，360百科可将中间丝分为6种类型。

　　Ⅰ型、Ⅱ型角蛋白

　　角蛋白是最常见的中着接读担间丝蛋白，可以被分为两类:Ⅰ型(酸性)、Ⅱ型(中性和碱性)。角蛋白的异构体可以被分拉措示民品握物教为两种:上皮细胞中的上皮角蛋白和组成头发，指甲，角和爬行动物鳞片的头发角蛋白。无论是哪一种，角蛋白都要么是酸性，要么是碱性的。酸性和碱性角蛋白彼此结合，形成酸性 - 碱性异二聚体，这些异二聚体继续结合形成角蛋白差洲思丝。

　　Ⅲ型中间丝主要由四种，它们都可能形成同源或异源多聚体Ⅲ型包括

　　①波形蛋白(viment药厚烈依次in，又称波形丝蛋白)，是所有分布最广的中间丝蛋白，存在于成纤维细胞，白细胞和血管内皮细胞中。它们对细胞膜有支撑作用，同时将细胞器固定在细胞质的特定区域，并可将膜上受体接收到的信号传导进细胞核中。

　　②结蛋白(desmi耐判死n)，是肌细胞肌节的一种结构蛋白。

　　助飞光想官湖映欢决鱼须③胶质纤维酸性蛋白(gli福球al filament acidic prot-ein，GFAP，又革留湖支木搞加称胶质纤维丝蛋白)，分布在星形胶质细胞和其他神经胶质中。

　　④外周蛋白(peripherin)，在外周神经元中发现。

　　Ⅳ型中间丝，包括3种神经丝蛋白亚基(NF-L;NF-M;NF-H)和α-介连蛋白(α-internexin)在波形蛋白料免说诉杀食和巢蛋白(nestin)表达一定时间后开始表达盟分丰清落数，并加入到细胞内存在的中间丝网络，还有联丝蛋白(Synemin)和微管卷曲蛋白(Syncoilin)。

　　Ⅴ型中间丝蛋白包括细胞核内核纤层蛋白A及其剪培大转联型属便调背员切体核纤层蛋白C与核纤层蛋白B1和B2.

　　Ⅵ型中间丝蛋白包括响抓片凯数商喜达商编增巢蛋白、微管卷曲蛋白和desmuslin。

结构

　　首先，通过计算机分析人表皮角蛋白的氨基酸序列来预测形成IF的蛋白质的结构。对第二种角蛋白序列的分析显示，仅有约30%的氨基酸序列在两种类型的角蛋白是相同的，但兰二者具有相似的二级结构域。如第一个模型所示，所有IF蛋白中心都有一个的α-螺旋杆结构域，它由四个α-螺旋区段(命名为1A，1B，2A和2B)和三个将分开的连接区段组成。

　什兴德　IF的中心是一对相互交织的蛋白质，被称为卷曲螺旋结构。这个名称反映了蛋白质结构，即每种蛋白质的结构是螺旋状的，并且交织工稳损民立的部分也是螺旋结构。对一对角蛋白的结构分析表明，形成卷曲螺旋的两个蛋白质是第手通过疏水相互作用彼此结合的。中心结构域中的带电残基在两个蛋白质的结合过程中没有起到主要作用。

　　细胞质中的IF组装成非极性单位长丝(unit-length filaments ，ULF)。相同的ULF侧向聚集，形成交错的，门快婷离反向平行的，可溶性四聚体。它们头尾相联形成原丝，原丝龙复针失么世横向堆积形成原纤维，四个原纤维缠绕在一起形成中间丝。部分组装过程都含有一步紧缩，在紧缩步骤时ULF收紧，使直径缩小。这种紧缩的原因尚不清楚，正常情况下观察到的IF的直径在6到12nm之间。

　　IF蛋白的N和C末端是非α-螺旋结构域，并且在整个IF家族中，它们的长度和序列显变化很大。IF蛋白N-末端"头部结构域"结合DNA。波形蛋白质头部能够改变细胞核核结构和染色质分布，在HIV-1相关的细胞病变和癌发生过程中，HIV-1蛋白酶释放的波形蛋白质头部可能起重要作用。头部区域的磷酸化影响中心丝的稳定性。研究发现，中心丝蛋白头部可与相同蛋白质的杆状结构域相互作用。

　　不同IF蛋白C端的"尾部结构域"长度有明显不同。

　　四聚体的反向平行取向意味着，与具有正端和负端的微管和微丝不同，IF缺乏极性并且不能作为细胞运动和细胞内运输的基础。

　　此外，与肌动蛋白或微管不同，中间丝中不包含核苷三磷酸的结合位点。

　　细胞质IF时时刻刻在发生动态变化，与微管和肌动蛋白纤维不同。

功能

　　①加固细胞骨架，与微管、微丝一起维持细胞形态和参与胞内物质运输，并可固定细胞核。

　　②在细胞分裂时可能对纺锤体与中心体有空间定向与支架作用。